A leishmaniose é uma doença negligenciada que afeta milhões de indivíduos em todo o mundo. Independente da forma clínica da doença, o tratamento é baseado, principalmente, no uso de antimoniais pentavalentes. No entanto, esses tratamentos são prolongados e apresentam efeitos adversos intensos, que levam ao abandono do paciente em muitos casos. Assim, a busca por quimioterapias alternativas tornou-se uma prioridade.

Inibidores da proteína de choque térmico 90 (Hsp90) foram, recentemente, investigados devido a sua atividade antiparasitária em Plasmodium sp., Trypanosoma sp. e Leishmania sp. Alguns desses inibidores, como a geldanamicina e seus análogos, se ligam diretamente à Hsp90, inibindo assim sua atividade. Estudos anteriores realizados por diversos grupos de pesquisa demonstraram que diferentes espécies de parasitos são mais suscetíveis a alguns desses inibidores do que as células hospedeiras.

Um grupo formado por cientistas da Fiocruz Bahia, Luana Carneiro, Antonio Luis Petersen, Beatriz Dias, Juliana Menezes, Diogo Moreira e Patricia Veras, e da Universidade Federal de Pernambuco (UFPE), Luiz Felipe Ferreira e Marcelo Hernandes, testaram a hipótese de que esse aumento da suscetibilidade é devido a diferenças na ligação dos inibidores da Hsp90 à proteína de Leishmania em comparação à proteína do hospedeiro. O trabalho foi publicado no periódico Scientific Reports, do grupo Nature.

Com base nos resultados da abordagem in silico utilizada no presente estudo, os pesquisadores propuseram que esses inibidores apresentam uma tendência a se ligar mais intensamente ao domínio N-terminal da Hsp83 de Leishmania amazonensis em comparação ao mesmo domínio presente na Hsp90 humana. Isso pode ser parcialmente explanado pelas diferenças nas interações intermoleculares, que foram descritas pelo algorítmo BINANA, entre cada um desses inibidores e a Hsp83 ou Hsp90. Os presentes achados evidenciam o potencial do uso desses inibidores no contexto da terapia anti-Leishmania.